Le NAD+ en bref
Le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) est une coenzyme présente dans chaque cellule vivante. Les cellules l’utilisent de deux façons : comme transporteur d’électrons dans les réactions qui libèrent l’énergie des aliments, et comme matière première que des enzymes de signalisation décomposent en travaillant. Comme il est consommé, les cellules le reconstituent en permanence à partir de formes de vitamine B3 et de l’acide aminé tryptophane.
- Le NAD+ et le NADH sont deux états de la même molécule. Le NAD+ accepte des électrons, le NADH les transmet.
- Les sirtuines, les PARP et CD38 consomment du NAD+, si bien que les cellules le renouvellent en quelques heures.
- Les études chez la souris rapportent de façon constante une baisse du NAD+ tissulaire avec l’âge. Les résultats chez l’humain sont contrastés : une étude de 2026 portant sur sept cohortes n’a trouvé aucune différence liée à l’âge dans le NAD+ du sang total.
- Les précurseurs oraux comme le NR et le NMN augmentent le NAD+ dans le sang. Aucun grand essai n’a montré que cela modifie un résultat clinique.
- Les données chez l’humain sur le NAD+ injecté sont très limitées.
La molécule en termes simples
NAD+ signifie nicotinamide adénine dinucléotide. Le nom décrit sa structure. Il est formé de deux nucléotides, le même type d’élément de base que l’on trouve dans l’ADN et l’ARN, reliés par leurs groupes phosphate. Un nucléotide porte l’adénine. L’autre porte le nicotinamide, la partie qui provient de la vitamine B3.
C’est à l’extrémité nicotinamide que se joue la chimie. Sous la forme oxydée, son cycle porte une charge positive, d’où le « + » de NAD+. Quand une enzyme prélève des électrons sur une molécule de carburant, le NAD+ accepte deux électrons et un proton et devient du NADH. Le NADH transmet ensuite ces électrons et redevient du NAD+.
Une image utile : le NAD+ est une navette réutilisable. Ce n’est pas un carburant et, dans ce rôle, il n’est pas consommé. Il transporte des électrons d’une réaction à la suivante, encore et encore.
Le NAD+ a été décrit pour la première fois en 1906, lorsque les biochimistes britanniques Arthur Harden et William John Young ont découvert que le jus de levure avait besoin d’un petit « co-ferment » stable à la chaleur pour fermenter le sucre (Harden and Young, 1906). Au cours des décennies suivantes, les chercheurs ont établi sa structure et montré que c’est dans la partie nicotinamide que les électrons sont transférés.
NAD+, NADH, NADP+ et NADPH
Quatre noms très proches apparaissent dans les articles de recherche :
- NAD+ : la forme oxydée, prête à accepter des électrons.
- NADH : la forme réduite, qui transporte les électrons vers leur destination suivante.
- NADP+ : du NAD+ doté d’un groupe phosphate supplémentaire, ajouté par l’enzyme NAD kinase.
- NADPH : la forme réduite du NADP+. Les cellules l’utilisent principalement pour fabriquer des molécules comme les acides gras et pour faire fonctionner des systèmes antioxydants comme le glutathion (Xiao et al., 2018).
L’équilibre entre NAD+ et NADH, souvent noté rapport NAD+/NADH, est l’une des façons dont les chercheurs décrivent l’état métabolique d’une cellule.
D’où vient le NAD+
Le corps n’absorbe pas de NAD+ tout fait à partir des aliments en quantité significative. Il fabrique le NAD+ à l’intérieur des cellules à partir de matières premières plus petites, et il recycle l’essentiel de ce qu’il utilise. Les chercheurs décrivent quatre voies, qui aboutissent toutes à la même famille d’enzymes, les NMNAT, qui achèvent la molécule (Covarrubias et al., 2021). Des travaux de traçage isotopique chez la souris ont montré que la plupart des tissus dépendent du nicotinamide circulant dans le sang, en grande partie libéré par le foie, plutôt que de fabriquer le NAD+ à partir de zéro (Liu et al., 2018).
À partir du tryptophane
La voie de novo. L’acide aminé tryptophane, issu des protéines alimentaires, est converti par la voie de la kynurénine en acide quinolinique, puis en NAD+. Chez la souris, cette voie fonctionne principalement dans le foie.
À partir de la niacine
La voie de Preiss-Handler. L’acide nicotinique, la forme de vitamine B3 habituellement appelée niacine, est converti par l’enzyme NAPRT puis transformé en NAD+ via un intermédiaire appelé NAAD.
À partir du nicotinamide
La voie de récupération. Le nicotinamide libéré lorsque le NAD+ est consommé est transformé en NMN par l’enzyme NAMPT, puis le NMN redevient du NAD+. C’est ainsi qu’est fabriquée la majeure partie du NAD+ dans la plupart des tissus.
À partir du NR
La voie des nucléosides. Le nicotinamide riboside pénètre dans les cellules et est converti en NMN par les enzymes NRK1 et NRK2, puis en NAD+.
Les précurseurs du NAD+ dans l’alimentation
L’alimentation fournit les matières premières, pas le NAD+ lui-même. Les principaux précurseurs alimentaires sont :
- La niacine et le nicotinamide (vitamine B3) : présents dans la viande, la volaille, le poisson, les céréales complètes, les légumineuses, les fruits à coque et les champignons, et ajoutés à de nombreux aliments enrichis.
- Le tryptophane : un acide aminé essentiel présent dans la plupart des aliments riches en protéines, notamment les produits laitiers, les œufs, la volaille, le soja et les graines.
- Le NR et le NMN : présents dans certains aliments, comme le lait et certains légumes, mais à l’état de traces par rapport aux quantités utilisées en recherche.
Un manque sévère de vitamine B3 et de tryptophane dans l’alimentation provoque la pellagre, une maladie de carence décrite bien avant que l’on connaisse le NAD+. Son histoire est l’une des raisons pour lesquelles le métabolisme du NAD+ est étudié depuis plus d’un siècle.
Ce que fait le NAD+ dans les cellules
Le NAD+ a deux fonctions faciles à confondre. Dans la première, il est recyclé. Dans la seconde, il est consommé.
Fonction n° 1 : transporteur d’électrons dans le métabolisme énergétique. Quand les cellules décomposent le glucose, les acides gras et les acides aminés, des enzymes appelées déshydrogénases retirent des électrons de ces carburants et les chargent sur le NAD+, ce qui produit du NADH. Cela se produit dans la glycolyse, dans le cycle de l’acide citrique et lors de la dégradation des graisses. Le NADH livre ensuite ses électrons au complexe I de la chaîne de transport des électrons, dans les mitochondries. Le flux d’électrons le long de cette chaîne entraîne la production d’ATP, la molécule que les cellules utilisent pour alimenter la plupart de leurs activités. Le NAD+ ressort à l’autre bout, prêt pour un nouveau cycle.
Fonction n° 2 : matière première pour les enzymes de signalisation. Plusieurs familles d’enzymes n’empruntent pas le NAD+, elles le scindent. Chaque fois, elles libèrent du nicotinamide, que la cellule recycle ensuite. Les mieux étudiées sont :
Sirtuines
Sept protéines chez l’humain, de SIRT1 à SIRT7, qui retirent des groupes acétyle et d’autres groupes chimiques des protéines. Leur dépendance au NAD+ a été montrée pour la première fois pour la protéine de levure Sir2 en 2000 (Imai et al., 2000). Elles sont étudiées en lien avec le métabolisme, la régulation des gènes et les réponses au stress.
PARP
Les poly-ADP-ribose polymérases utilisent le NAD+ pour fixer des chaînes d’ADP-ribose sur des protéines, notamment dans le cadre de la réponse aux dommages de l’ADN. Quand les dommages sont importants, l’activité des PARP peut consommer une grande partie du NAD+ d’une cellule.
CD38 et CD157
Des enzymes, situées surtout à la surface externe des cellules, qui dégradent le NAD+. Chez la souris, l’augmentation de l’activité de CD38 a été associée à un NAD+ tissulaire plus faible chez les animaux âgés (Camacho-Pereira et al., 2016).
SARM1
Une enzyme des cellules nerveuses qui dégrade le NAD+. Elle est étudiée dans la recherche sur la dégénérescence des fibres nerveuses endommagées.
Dans des cellules en culture, des expériences de traçage ont attribué environ un tiers de la consommation de NAD+ aux sirtuines et environ un tiers aux PARP (Liu et al., 2018). En raison de cette utilisation constante, les réserves de NAD+ se renouvellent en quelques heures, ce qui explique l’importance des voies de recyclage décrites plus haut.
Le NAD+ diminue-t-il avec l’âge ?
C’est l’affirmation la plus souvent répétée à propos du NAD+, et les preuves qui la soutiennent sont plus contrastées qu’on ne le dit généralement.
Chez l’animal, une baisse du NAD+ dans plusieurs tissus avec l’âge est un résultat constant. Des travaux chez la souris ont relié une partie de cette baisse à l’augmentation de l’activité de CD38 (Camacho-Pereira et al., 2016).
Chez l’humain, les données sont plus minces. Une étude de 2012 portant sur des échantillons de peau de 49 personnes âgées de 0 à 77 ans a rapporté une baisse du NAD+ avec l’âge, ainsi qu’une activité PARP plus élevée (Massudi et al., 2012). Une revue de 2025 publiée dans Nature Metabolism a conclu qu’un déclin lié à l’âge chez l’humain n’avait été observé de façon constante que dans un nombre limité d’études (Vinten et al., 2025).
En 2026, des chercheurs d’Amsterdam ont mesuré le NAD+ du sang total avec une méthode validée de spectrométrie de masse dans sept cohortes humaines indépendantes. Les niveaux étaient globalement stables selon l’âge et ne changeaient pas avec les interventions sur le mode de vie testées, même s’ils augmentaient avec le nicotinamide riboside (Trętowicz et al., 2026).
Le sang n’est pas un tissu, cela ne tranche donc pas la question de ce qui se passe dans les muscles ou le cerveau. Mais cela signifie que « le NAD+ baisse avec l’âge » ne doit pas être considéré comme un fait établi chez l’humain.
Ce que la recherche a étudié
La recherche sur le NAD+ couvre trois niveaux, et il est utile de les distinguer.
- Cellules et enzymes. La chimie du NAD+, sa synthèse et les enzymes qui le consomment sont bien caractérisées. C’est de la biochimie de manuel.
- Animaux. De nombreuses études chez la souris et d’autres modèles ont augmenté le NAD+ avec des précurseurs et mesuré des changements du métabolisme et du fonctionnement des tissus. Ce sont des résultats chez l’animal, et l’on ne peut pas supposer qu’ils s’appliquent à l’humain.
- Humains. La plupart des études chez l’humain ont testé des précurseurs oraux, principalement le NR et le NMN, sur de petits groupes pendant quelques semaines à quelques mois.
Ce que les essais chez l’humain ont mesuré
Le résultat le plus constant chez l’humain est la modification d’un biomarqueur. Le NR oral a augmenté le NAD+ sanguin de façon dose-dépendante chez des volontaires sains (Trammell et al., 2016) et dans un essai mené auprès de 140 adultes en surpoids, qui comparait trois quantités quotidiennes sur huit semaines (Conze et al., 2019). Dans une étude croisée de six semaines menée auprès de 30 adultes en bonne santé âgés de 55 à 79 ans, le NR a augmenté le NAD+ dans les cellules immunitaires du sang d’environ 60 pour cent (Martens et al., 2018). Le NMN oral a augmenté le NAD+ sanguin dans un essai mené chez des hommes âgés en bonne santé (Igarashi et al., 2022).
Quand les essais ont regardé au-delà du biomarqueur, les résultats ont été pour la plupart nuls ou contrastés. Un essai de 12 semaines sur le NR chez 40 hommes obèses n’a trouvé aucun changement de la sensibilité à l’insuline ni de la composition corporelle (Dollerup et al., 2018). Dans l’étude de Martens, les résultats sur la pression artérielle et la rigidité artérielle étaient exploratoires et non significatifs après correction statistique.
Ce que les preuves ne montrent pas. Une valeur de NAD+ plus élevée est une mesure, pas un résultat de santé. Une revue de 2025 des essais de précurseurs chez l’humain a résumé la situation : le NAD+ sanguin augmente de façon fiable, tandis que des effets sur des résultats cliniques n’ont pas été démontrés (Vinten et al., 2025). Plusieurs essais plus grands et plus longs sont en cours ou en attente de publication, cela pourrait donc changer. Pour l’instant, le résumé honnête est que la biologie du NAD+ est bien comprise, mais pas les effets de son augmentation chez l’humain.
NAD+, NMN, NR et niacine : en quoi ils diffèrent
NAD+
La coenzyme elle-même. Une molécule assez grosse et chargée, qui n’a aucun moyen établi de traverser intacte les membranes cellulaires.
NMN
Le nicotinamide mononucléotide, une étape avant le NAD+ dans la voie de récupération. Dans des travaux sur cellules et chez la souris, le NMN présent à l’extérieur des cellules était en grande partie converti en NR avant d’être absorbé (Ratajczak et al., 2016).
NR
Le nicotinamide riboside. Il pénètre dans les cellules par des transporteurs de nucléosides et est converti en NMN, puis en NAD+. C’est le précurseur oral le plus étudié dans les essais chez l’humain.
Niacine et nicotinamide
Les formes classiques de la vitamine B3. Toutes deux alimentent la synthèse du NAD+, par des voies différentes. En grandes quantités, la niacine est connue pour provoquer des rougeurs de la peau.
Pour en savoir plus sur les précurseurs, lisez quelle est la différence entre le NMN et le NAD+ et comment le NMN est converti en NAD+ dans le corps.
Précurseurs oraux et NAD+ injecté
Il existe deux grandes façons d’augmenter le NAD+, en recherche comme en pratique : prendre un précurseur par voie orale, ou administrer le NAD+ lui-même par perfusion ou par injection. Ils se comportent différemment dans le corps.
Précurseurs oraux. Le NAD+ pris par voie orale est en grande partie dégradé dans l’intestin avant d’atteindre les cellules, c’est pourquoi la plupart des compléments contiennent plutôt des précurseurs. Même les précurseurs sont transformés en chemin. Chez la souris, le traçage isotopique a montré que le NR et le NMN administrés par voie orale étaient en grande partie convertis en nicotinamide avant d’atteindre la circulation, alors que le NR et le NMN injectés dans une veine atteignaient les tissus intacts (Liu et al., 2018). Chez l’humain, le NR et le NMN oraux augmentent le NAD+ sanguin, mais les mesures dans les tissus humains sont rares.
NAD+ par voie intraveineuse et sous-cutanée. Le NAD+ administré dans le corps n’a pas de moyen établi d’entrer dans les cellules sous forme de molécule entière. Des enzymes situées à l’extérieur des cellules le dégradent : CD38 et CD157 le scindent en nicotinamide et en ADP-ribose, ENPP1 libère du NMN, et CD73 convertit le NMN en NR. Les cellules absorbent ensuite ces molécules plus petites et reconstituent le NAD+ à l’intérieur (Gasparrini et al., 2021). Aucun transporteur dédié capable de faire passer le NAD+ intact à travers la membrane des cellules humaines n’a été établi.
Les données chez l’humain sont limitées. La seule étude pharmacocinétique évaluée par des pairs sur le NAD+ intraveineux que nous connaissions a suivi 8 hommes qui ont reçu 750 mg sur 6 heures. Le NAD+ plasmatique n’a pas augmenté pendant les deux premières heures, puis a atteint environ 400 pour cent au-dessus de la valeur de départ à six heures, parallèlement à une hausse de ses produits de dégradation (Grant et al., 2019). Un rapport de 2021 préparé pour la FDA américaine n’a trouvé aucune étude pharmacocinétique publiée chez l’humain sur le NAD+ administré sous la peau ou dans un muscle (University of Maryland CERSI, 2021).
En bref : administrer le NAD+ sous la peau permet d’éviter le tube digestif, mais ce qui se passe ensuite, y compris la quantité qui devient disponible pour quels tissus, n’a pas été bien mesuré chez l’humain. Pour en savoir plus, découvrez les différences entre un stylo NAD+ et une perfusion intraveineuse.
Le lien entre le NAD+ et la spermidine
Le NAD+ et la spermidine sont des molécules sans rapport entre elles qui apparaissent dans le même domaine de recherche. Le NAD+ est une coenzyme au cœur du métabolisme énergétique et une matière première pour les sirtuines et les PARP. La spermidine est une polyamine, étudiée principalement pour son lien avec l’autophagie, le processus que les cellules utilisent pour décomposer et recycler les composants usés.
Leurs pistes de recherche se croisent au niveau de l’acétylation des protéines. La sirtuine SIRT1 retire des groupes acétyle des protéines et a besoin du NAD+ pour le faire. La spermidine a été étudiée pour sa capacité à inhiber l’enzyme EP300, qui ajoute des groupes acétyle. Dans des études cellulaires comparant la spermidine au resvératrol, un composé qui active SIRT1, les chercheurs ont décrit des voies distinctes qui convergent vers le même ensemble de protéines acétylées (Morselli et al., 2011). Ce sont des résultats de laboratoire, qui ne disent rien de l’association des deux chez l’humain.
Découvrez comment les deux s’inscrivent dans une vue d’ensemble sur notre page consacrée à la santé cellulaire.
Ce dont parler avec votre médecin
Chaque cellule fabrique du NAD+, mais cela ne fait pas de chaque moyen de l’augmenter un choix neutre. Si vous envisagez un précurseur du NAD+ ou un produit injectable, voici des points utiles à aborder avec un médecin :
- Vos antécédents médicaux, y compris vos affections actuelles, tout antécédent de cancer, et votre fonction rénale ou hépatique.
- Les médicaments et compléments que vous prenez déjà, y compris d’autres produits à base de vitamine B3, afin que votre apport total soit clair.
- La grossesse et l’allaitement. Les données manquent pour ces groupes.
- La voie d’administration. L’injection sous la peau implique une technique, de l’hygiène et d’éventuelles réactions cutanées au point d’injection, ce qui n’est pas le cas des produits oraux.
- Les effets indésirables. Le NR oral a été généralement bien toléré dans les essais publiés (Conze et al., 2019). Les données sur le NAD+ injecté proviennent principalement de petites études et de rapports de cliniques.
- La dose, qui relève de votre médecin, pas d’un site web.
Notre guide d’utilisation du Longevity Pen couvre la manipulation, la conservation et la technique d’injection.
Termes clés
- Coenzyme : une petite molécule dont une enzyme a besoin pour accomplir sa tâche.
- Réaction redox : une réaction dans laquelle des électrons passent d’une molécule, qui est oxydée, à une autre, qui est réduite.
- Précurseur : une molécule que le corps convertit en une autre. Le NR et le NMN sont des précurseurs du NAD+.
- Voie de récupération : la voie de recyclage qui reconstitue le NAD+ à partir du nicotinamide.
- Sirtuines : des enzymes dépendantes du NAD+ qui retirent des groupes acétyle des protéines.
- PARP : des enzymes qui utilisent le NAD+ pour marquer des protéines, notamment lors de la réparation de l’ADN.
- CD38 : une enzyme qui dégrade le NAD+, surtout à l’extérieur des cellules.
- Pharmacocinétique : la façon dont une substance est absorbée, distribuée, transformée et éliminée par le corps.
Le NAD+ chez Longevity Pen
Longevity Pen fabrique la N-Core 500, une cartouche préremplie contenant 500 mg de NAD+ pour une utilisation sous-cutanée avec le Longevity Pen. Le kit de démarrage NAD+ réunit le stylo, une cartouche N-Core 500 et un étui de voyage. Le kit de démarrage Longevity Protocol comprend des cartouches de NAD+ et de spermidine.
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Sources et lectures complémentaires
- Harden A, Young WJ. Proceedings of the Royal Society of London B, 1906;77:405-420.
- Covarrubias AJ, Perrone R, Grozio A, Verdin E. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2021;22:119-141.
- Xiao W, Wang RS, Handy DE, Loscalzo J. Antioxidants & Redox Signaling, 2018;28(3):251-272.
- Imai S, Armstrong CM, Kaeberlein M, Guarente L. Nature, 2000;403:795-800.
- Liu L, et al. Cell Metabolism, 2018;27(5):1067-1080.
- Ratajczak J, et al. Nature Communications, 2016;7:13103.
- Camacho-Pereira J, et al. Cell Metabolism, 2016;23(6):1127-1139.
- Massudi H, et al. PLoS One, 2012;7(7):e42357.
- Vinten K, et al. Nature Metabolism, 2025.
- Trętowicz MM, Scantlebery AML, Schomakers BV, et al. Nature Metabolism, 2026;8(6):1282-1290.
- Trammell SAJ, et al. Nature Communications, 2016;7:12948.
- Conze D, Brenner C, Kruger CL. Scientific Reports, 2019.
- Martens CR, et al. Nature Communications, 2018;9:1286.
- Igarashi M, et al. npj Aging, 2022.
- Dollerup OL, et al. American Journal of Clinical Nutrition, 2018;108(2):343-353.
- Gasparrini M, Sorci L, Raffaelli N. Cellular and Molecular Life Sciences, 2021.
- Grant R, et al. Frontiers in Aging Neuroscience, 2019;11:257.
- Morselli E, et al. Journal of Cell Biology, 2011;192(4):615-629.
- University of Maryland Center of Excellence in Regulatory Science and Innovation (CERSI). Summary report on nicotinamide adenine dinucleotide, prepared for the US FDA, 2021.